对ACE2-RBD蛋白复合体以及结合药物的三元复合体进行分子动力学模拟，分析蛋白质的稳定性及动态构象。RMSD、RMSF分析表明药物分子并不会明显改变ACE2蛋白的稳定性，但药物可以诱导单个氨基酸残基如Gln380到Asn397区域的明显改变，Arg393是ACE2-RBD的关键结合位点，药物结合导致结合自由能下降，不利于结合。此外，SSAA09E2还导致RBD结构不稳定，C端His519-Gly526区域出现较大波动。
由于氢键在蛋白质-蛋白质相互作用中发挥主要作用，在SSAA09E2存在情况下，蛋白间形成更多氢键，而尼洛替尼则削弱了结构的完整性。SSAA09E2诱导ACE2-RBD复合体His34-Tyr453、Asp38-Tyr449关键残基距离缩短，相反尼洛替尼导致残基距离增加。综上，SSAA09E2使ACE2-RBD相互作用更为紧密，而尼洛替尼干扰ACE2-RBD结合。
利用主成分分析探究ACE2-RBD主要的运动机制，发现SSAA09E2通过影响局部动力学，特别是ACE2界面远端残基和环区，而尼洛替尼则是诱导不同蛋白的大尺度构象改变。
来源：病毒学界
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